酶活性变化的微妙机理
摘 要：酶起催化作用的前提是酶分子要先与所催化的反应物分子结合，如果温度低于最适温度时，反应物分子与酶分子的活性部位接触没有最适温度时多；且超过最适温度后，随温度的升高，活性酶的浓度大为降低，因而总的结果是随着温度的升高而反应速度却下降。pH改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离。在最适pH时，酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合。
关键词：酶活性；反应速率；活化分子；酶的变性
酶是什么呢？酶指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍。事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反應的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。
酶大多是蛋白质，少数是RNA，但不管是前者还是后者，都是高分子，高分子物质的共性是一致的，既其化学结构易受许多因素的影响：比如易受温度、化学环境（如pH值）、底物浓度、激活剂、抑制剂电磁波等许多因素影响。
人教版高中生物教材必修1《分子与细胞》中关于温度和pH对酶活性的影响，用两幅曲线图进行了描述。
对于这两条曲线的理解，教材解释为：在最适宜的温度和pH条件下，酶的活性最高。温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。这种解释对于不爱思考的学生老师来说似乎说的很到位，很在理，但其实细想深想问题还少，需要引起我们老师和学生注意的有以下几个：
第一个问题：pH偏高或偏低，酶活性明显降低的原因是什么？
1.酶是大分子，过酸、过碱都会使酶的空间结构遭受不可逆破坏，使酶本身变性失活，催化功能大受影响。
2.pH改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离。在最适pH时，酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速率降低。
3.pH也会影响底物的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。
第二个问题：在一定温度范围内，酶活性随温度升高而升高的原因是什么？
我们都知道，只要升高温度，反应物分子就会获得能量，使一部分原来能量较低的分子就变成活化分子，增加了活化分子的百分数，也使得有效碰撞次数增多，故反应速率加大（主要原因）。再者，酶起催化作用的前提是酶分子要先与所催化的反应物分子结合，如果温度低于最适温度时，反应物分子与酶分子的活性部位接触没有最适温度时多，所以说，最适宜温度之前，温度越高，活化分子越多，活化分子的运动速率越快，酶与活化分子碰撞的次数越多，结合的概率越大，化学反应的速度就越快。
第三个问题：超过最适温度，酶活性随温度升高而降低的原因是什么？
高分子的酶，遇高温易变性失去活性。超过最适温度后，随温度的升高，一方面使酶促反应速度加快，但更主要的是它又使活性酶的浓度大为降低，因而总的结果是随着温度的升高而反应速度却下降。
第四个问题：什么是酶的变性？
化学本质为蛋白质的酶受到物理或化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，次级键（如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等）被破坏，蛋白质分子从原来有秩序的卷曲紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构，即二、三级以上的高级结构被破坏，但由共价键（如肽键和二硫键）形成的一级结构没有被破坏。变性蛋白质的生物功能丧失。不过，蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，蛋白质分子的内部结构变化不大，是一种可逆反应，如胃蛋白酶加热至80～90℃时，无消化蛋白质的能力，将温度再降到37℃，则它又可恢复消化蛋白质的能力。但随变性时间的增加，条件加剧、变性程度也加深，这样就达不到可逆的变性。化学本质为核酸的酶受到温度、pH、离子强度、变性剂等因素影响，次级键——氢键断裂，空间结构也破坏，生物学功能部分或全部丧失。
有了以上几个问题的答案，我们就不难理解那两条曲线的变化原因，所以上课时就可以游刃有余，根据课堂需要，对学生进行及时点播，加深理解。